Arrangement structurel de la myosine [French]

La structure g n rale du filament de myosine est connue depuis les tudes classiques par diffraction des rayons X de Huxley et Brown (1963). Cependant, l'une des caract ristiques cruciales, savoir l'ordre du filament ou le nombre de ponts crois s de myosine par r p tition de 143 , a toujours fait l'objet de controverses (Squire, 1981). L'analyse des prot ines myofibrillaires au moyen de gels unidimensionnels de polyacrylamide au dod cyl sulfate de sodium a donn des r sultats contradictoires. Cet auteur a r examin la stoechiom trie myosine/actine partir de gels unidimensionnels de myofibrilles pr par s selon diff rentes proc dures. Ensuite, l'auteur s'est pench sur la question cruciale de savoir si les diff rences de concentration d'actine au cours des diff rentes m thodes de pr paration des muscles r sultaient d'une perte d'actine ou de l' limination de contaminants qui comigrent avec l'actine. Pour r pondre cette question, des pr parations myofibrillaires de muscle de lapin ont fait l'objet d'une lectrophor se bidimensionnelle, avec du dod cylsulfate de sodium dans la premi re dimension et une focalisation iso lectrique dans la deuxi me dimension. Les r sultats ont r v l un arrangement structurel des ponts crois s de myosine dans le muscle stri des vert br s.