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Strukturanordnung von Myosin [German]
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Die allgemeine Struktur des Myosinfilaments ist seit den klassischen R ntgenbeugungsstudien von Huxley und Brown (1963) bekannt. Eines der entscheidenden Merkmale, n mlich die Filamentanordnung oder die Anzahl der Myosin-Querbr cken pro 143 -Wiederholung, war jedoch durchweg umstritten (Squire, 1981). Die Analyse myofibrill rer Proteine mit Hilfe eindimensionaler Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamid-Gele hat zu widerspr chlichen Ergebnissen gef hrt. Der Autor hat die St chiometrie von Myosin zu Aktin anhand eindimensionaler Gele von Myofibrillen, die mit unterschiedlichen Verfahren hergestellt wurden, erneut untersucht. Als N chstes befasste sich der Autor mit der kritischen Frage, ob die Unterschiede in der Aktinkonzentration bei den verschiedenen Methoden der Muskelpr paration auf den Verlust von Aktin oder die Entfernung von Verunreinigungen, die mit Aktin mitwandern, zur ckzuf hren sind. Zur Untersuchung dieser Frage wurde eine zweidimensionale Elektrophorese mit Natriumdodecylsulfat in der ersten Dimension und isoelektrischer Fokussierung in der zweiten Dimension an myofibrill ren Pr paraten von Kaninchenmuskeln durchgef hrt. Die Ergebnisse zeigten eine strukturelle Anordnung von Myosin-Querbr cken in quergestreifter Muskulatur von Wirbeltieren.
Format:Paperback
Language:German
ISBN:6208588944
ISBN13:9786208588946
Release Date:January 2025
Publisher:Verlag Unser Wissen
Length:60 Pages
Weight:0.21 lbs.
Dimensions:0.1" x 6.0" x 9.0"
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